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Glicoinmunología estructural

Líneas de investigación

La glicosilación de proteínas es una de las modificaciones postraduccionales más importantes que regula un gran número de funciones fisiológicas, incluyendo la inmunidad. Los anticuerpos son proteínas del sistema inmunitario adaptativo esenciales para la identificación y neutralización de bacterias, virus o células tumorales. Todos los anticuerpos presentan en su estructura un grado complejo de glicosilación característica de la clase o subclase a la que pertenecen. Esta glicosilación además de modular la estructura de los anticuerpos también contribuye a sus funciones efectoras e inmunogénicas. Sin embargo, en numerosas enfermedades la glicosilación de anticuerpos puede estar alterada como es el caso de ciertos trastornos autoinmunes, enfermedades infecciosas, envejecimiento y diferentes tipos de cáncer. Por eso, nuestras principales líneas de investigación son:

  • Determinación de la función de la glicosilación en procesos fisiológicos y patológicos.
  • Estudio del papel de la glicosilación de anticuerpos en autoinmunidad.
  • Determinación de los mecanismos moleculares mediados por la glicosilación de anticuerpos en enfermedades autoinmunes para el diseño de nuevas herramientas diagnósticas y terapéuticas.
Foto grupo

Coordinador/a del grupo



Miembros del grupo

  Mikel Garcia Alija
 
 
  Ana Martinez Gascueña
 
 
  Alicia Moraleda Montoya
 
 
  María de los Ángeles Márquez Moñino
 
  |   844752

Publicaciones del grupo

Trastoy B, Du JJ, Cifuente JO, Rudolph L, Garcia Alija M, Klontz EH, et al. Mechanism of antibody-specific deglycosylation and immune evasion by Streptococcal IgG-specific endoglycosidases. Nat Commun. 2023; 14(1): 1705-1705. DOI:10.1038/s41467-023-37215-3.

Anso I, Naegeli A, Cifuente JO, Orrantia A, Andersson E, Zenarruzabeitia O, et al. Turning universal O into rare Bombay type blood. Nat Commun. 2023; 14(1): 1765-1765. DOI:10.1038/s41467-023-37324-z.

García Alija M, van Moer B, Sastre DE, Azzam T, Du JJ, Trastoy B, et al. Modulating antibody effector functions by Fc glycoengineering. Biotechnol Adv. 2023; 67. DOI:10.1016/j.biotechadv.2023.108201.

Du JJ, Sastre D, Trastoy B, Roberts B, Deredge D, Klontz EH, et al. Mass Spectrometry-Based Methods to Determine the Substrate Specificities and Kinetics of N-Linked Glycan Hydrolysis by Endo-beta-N-Acetylglucosaminidases. Methods Mol Biol. 2023; 2674: 147-167. DOI:10.1007/978-1-0716-3243-7_10.

Cioetto Mazzabò L, Boldrin F, Beauvineau C, Speth M, Marina A, Namouchi A, et al. SigH stress response mediates killing of Mycobacterium tuberculosis by activating nitronaphthofuran prodrugs via induction of Mrx2 expression. Nucleic Acids Res. 2023; 51(1): 144-165. DOI:10.1093/nar/gkac1173.

Garcia M,Du JJ,Ordonez I,Diz A,Moraleda A,Sultana N et al. Mechanism of cooperative N-glycan processing by the multi-modular endoglycosidase EndoE. Nat Commun. 2022. 13. (1):1137. IF:14,919. (1).

Trastoy B,Du JJ,Garcia M,Li C,Klontz EH,Wang LX et al. Sculpting therapeutic monoclonal antibody N-glycans using endoglycosidases. Curr. Opin. Struct. Biol. 2022. 72. p. 248-259. IF:6,809. (1).

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